Klein aber nützlich Enzyme könnten die emissionsfreie Kunststoffherstellung einleiten

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Wie Forscher vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie aus Marburg jetzt sagen, könnten bakterielle Enzyme die Kunststoffherstellung emissionsärmer machen ...

Zur Deckung des aktuellen Bedarfs an Kunststoffen und chemischen Grundstoffen wird Ethylen derzeit in großem Maßstab aus fossilen Brennstoffen gewonnen. Die übliche Gewinnung von Ethylen, das Ausgangsmaterial respektive das Monomer, aus dem durch Polymerisation der thermoplastische Kunststoff Polyethylen (PE) hergestellt wird, setzt nach Aussage der Max-Planck-Forscher folglich relativ viel Treibhausgas frei. Doch ein Bakterienenzym könnte zukünftig dafür sorgen, den Baustein Ethylen ohne CO₂-Emissionen zu produzieren. Die Marburger Experten haben dazu die Struktur und Funktion des Enzyms untersucht. Die so gewonnenen Ergebnisse liefern die biochemischen Grundlagen, durch die eine nachhaltigere biotechnologische Produktion von Ethylen abgeleitet werden kann. Gleichzeitig würden sie Aufschluss darüber geben, wie frühe biochemische Prozesse auf der Erde abgelaufen sein könnten. Doch man findet ein Enzym, das Ethylen bilden kann und dabei keine Emissionen freisetzt nur selten. Aber es hat geklappt!

Ein Bakterium sorgt für Staunen in der Forscherwelt

Die Wissenschaft reagierte nämlich mit großem Interesse, als vor einigen Jahren im Bakterium Rhodospirillum rubrum das Enzym Methylthioalkan-Reduktase entdeckt wurde. Mit dessen Hilfe produziert das Bakterium unter sauerstofffreien Bedingungen nämlich wirklich Ethylen, ohne dass dabei Kohlendioxid entsteht. Aber die Tatsache, dass die Produktion unter sauerstoffreien Bedingungen stattfindet, ist leider auch ein Problem. Denn Aufgrund der erheblichen Herausforderungen bei der Aufreinigung und Handhabung der sauerstoffempfindlichen Metalloenzyme konnte die Methylthioalkan-Reduktase bisher nur innerhalb von Zellkulturen untersucht werden. Einen direkten Nachweis ihrer Aktivität außerhalb der Zelle gab es bisher nicht. Vor einer möglichen biotechnologischen Nutzung bleiben deshalb noch viele wichtige Fragen offen. Beantwortet muss werden, wie der katalytische Mechanismus überhaupt funktioniert und welche Eigenschaften in beeinflussen. Doch dem ist man in Marburg auf der Spur!

Ganz besondere Enzyme: „Great Clusters of Biology“

Nun haben Forsche aber unter der Leitung von Dr. Johannes Rebelein in einer Zusammenarbeit mit der RPTU Kaiserslautern das Enzym aufgereinigt und seine Struktur aufklärt, wie man erfahren darf. Dabei machten sie eine spannende Entdeckung. Denn die Reaktion wird von großen, komplexen Eisen-Schwefel-Clustern angetrieben, von denen man bisher annahm, dass sie nur in den Nitrogenasen – übrigens den ältesten Enzymen der Erde – vorkommen. Das Enzym ist demnach auch das erste Nicht-Nitrogenase-Enzym, von dem bekannt ist, dass es diese Metallcluster enthält. Die Nitrogenasen entstanden vor Milliarden von Jahren und sind die einzigen bekannten Enzyme, die gasförmigen Stickstoff aus der Atmosphäre für das Leben verfügbar machen können, indem sie durch die Reduktion des Stickstoffs den Einbau in Biomoleküle (wie DNA und Proteine) ermöglichen, wie die Marburger erklären. Diese Einzigartigkeit erkläre sich durch besonders großen und komplexen Eisen-Schwefel-Clustern. Denn wegen ihrer strukturellen Komplexität und geochemischen Bedeutung gehörten die Metallcluster der Nitrogenasen zu den sogenannten „Great Clusters of Biology“.

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