Enzymgeflüster Biohybrid schafft Wasserstoffgewinnung im Mini-Format

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Natürliche Wasserstoff erzeugende Enzyme sind groß und reagieren stark mit Sauerstoff, so Forscher der Ruhr-Universität Bochum (RUB). Das mache ihren Einsatz für grünem Wasserstoff kompliziert. Aaaber ...

Wasserstoff gilt bekanntlich als sauberer Energieträger der Zukunft. Doch seine nachhaltige Erzeugung ist nach wie vor eine große Herausforderung. Natürliche Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, sind zwar hoch-effiziente Biokatalysatoren für diesen Zweck, jedoch ist ihr industrieller Einsatz noch nicht etabliert. Mit 600 Aminosäuren sind sie außerdem sehr groß und komplex. Hinzu kommt das Sauerstoffproblem, das oben schon erwähnt wurde. Zudem benötigen sie hochenergetische Elektronen, die ebenfalls umweltfreundlich bereitgestellt werden sollten. Forscher der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der RUB nebst Partner der Universität Potsdam haben aber das Problem der großen und empfindlichen Enzyme für die Wasserstoffgewinnung jetzt umgangen! Denn sie haben das aus Eisenatomen aufgebaute katalytische Zentrum eines solchen Enzyms – der [Fe-Fe]-Hydrogenase – in ein so genanntes Ferredoxin übertragen. Dieses recht kleine Biomolekül fungiere in allen lebenden Organismen als Elektronenüberträger. Der künstliche Biohybrid kann auch noch effizient Wasserstoff produzieren und dafür Elektronen von per Licht getriebenen biologischen Systemen nutzen, heißt es weiter.

Eisenhaltiges Protein schafft Elektronen heran

[Fe-Fe]-Hydrogenasen nutzen also ein eisenhaltiges Molekül, um Wasserstoff herzustellen. Dieser so genannte Co-Faktor funktioniert nach Aussage der Forscher ähnlich wie ein Platinkatalysator. Und er kann chemisch synthetisiert werden. Er ist jedoch als isoliertes Molekül inaktiv und benötigt deshalb die Proteinumgebung, um die maximale Leistung für die Wasserstofferzeugung zu erreichen. Die RUM-Forscher wollten deshalb den hochkomplexen Hydrogenase-Biokatalysatoren vereinfachen, um der Integration in industrielle Prozesse die Bahn frei zu machen. Und in einigen Mikroalgen werden Hydrogenasen durch die Fotosynthese mit Elektronen versorgt. Der Elektronenvermittler ist eben das kleine eisenhaltige Protein Ferredoxin, das die Elektronen direkt aus der per Licht getriebenen fotosynthetischen Elektronentransportkette erhält. Man habe sich dann die verrückte Frage gestellt, ob man das Ganze nicht abkürzen und das Ferredoxin Wasserstoff bilden lassen kann. Zur großen Überraschung aller, konnten man Ferredoxine identifizieren, die in Kombination mit dem Co-Faktor der Hydrogenase Wasserstoff bilden können. Allerdings mussten die Experten die biologischen Synthesewege quasi überlisten, denn nur ganz bestimmte Ferredoxine konnten mit dem Co-Faktor zusammenarbeiten. Das aber herauszufinden, war, wie man sich erinnert, ein langer, aber auch sehr spannender Weg.

Wenn das Protein mit dem Katalysator ...

Die Überraschung war, dass man zwar wusste, dass die Zusammenarbeit von Protein und Co-Faktor in natürlichen [Fe-Fe]-Hydrogenasen fein abgestimmt ist. Doch es scheint, dass das Ferredoxinprotein eine chemisch günstige Umgebung für den Katalysator der Hydrogenase bereitstellt. Um das zu erreichen, muss der natürliche eigene Co-Faktor des Ferredoxins durch den Hydrogenase-Cofaktor mittels komplexer Synthesewege ausgetauscht werden. Und trotzdem könne das neue Protein noch Elektronen von Fotosynthesekomponenten erhalten. Das mache aus der Forschungsarbeit eine wichtige Machbarkeitsstudie für ein kleines künstliches Metalloenzym, das natürliche lichtgetriebene Hydrogenasen nachahmt, jedoch mit weniger Komponenten und kleineren Gerüsten auskomme.

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